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上海纪宁实业有限公司 >>> 新闻动态

组蛋白的合成修饰

点击次数:1002 发布时间:2016-06-27
 

这是形成组蛋白各组分微不均一性的主要原因。修饰的方式有:①乙酰化。有两种,一种是H1、H2A、H4组蛋白的氨基末端乙酰化,形成α-乙酰丝氨酸,组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰。二是在H2A、H2B、H3、H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。②磷酸化。所有组蛋白的组分均能磷酸化,在细胞分裂期间,H1的1~3个丝氨酸可以磷酸化。而在有丝分裂时期,H1有3~6个丝氨酸或苏氨酸发生磷酸化,其他四个核心组蛋白的磷酸化可以发生在氨基末端区域的丝氨酸残基上。组蛋白的磷酸化可能会改变组蛋白与DNA的结合。③甲基化。仅发现于H3的9和27位和H4的20位的赖氨酸,鸭红细胞组蛋白H1和H5的组氨酸。④ADP-核糖基化。组蛋白H1、H2A、H2B及H3和多聚ADP-核糖的共价结合,ADP-核糖基化被认为是在真核细胞内启动复制过程的契机。④其他修饰:赖氨酸的丙酰化、丁酰化、琥珀酰化、巴豆酰化、丙二酸酰等。

H3·H4的乙酰化可打开一个开放的染色质结构,增加基因的表达。转录共同激活物如CBPöP300、PCAF实质上是体内的组蛋白乙酰基转移酶(HAT)。相反,HDAC参与组成转录共同抑制复合物,已发现的两个共同抑制复合物SIN3、Mi22NHRD(核小体重塑蛋白去乙酰基酶)都含有HDAC1、HDAC2。SIN3的组成为核心(HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)SIN3AöSIN3B、SAP30öSAP18共同构成。SIN3复合物通过组分SIN3A与序列特异性转录因子或共同抑制物包括mael2max,核激素受体N2CORöSMRT、甲基化CPG粘附蛋白(MECP2、MBD2)相互作用。Mi22NHRD由核心(HDAC1、HDAC2、RBAP46öRBAP48)Mi2、MTA1öMTA2、MBD3组成,其中MBD3含有MBD样序列,与甲基化DNA有低亲和力,分析发现MBD3与甲基化有关的氨基酸被置换,由此推测MBD3与MBD2相互作用而使Mi22NURD与甲基化DNA结合。由此看出,DNA甲基化和组蛋白去乙酰化协同作用共同参与转录阻遏。此外,Mi22NURD还有染色质重塑活性,所以SIN3和Mi22NURD可能分别在长期和短期转录阻遏调节中起作用。

在哺乳动物基因组中,组蛋白则可以有很多修饰形式.一个核小体由两个H2A,两个H2B,两个H3,两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成.组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的,游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰,包括组蛋白末端的乙酰化,甲基化,磷酸化,泛素化等等。组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸.赖氨酸可以分别被一、二、*基化,精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上,共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说,组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27,导致相关基因的沉默,并且与X-Chromosomeinactivation相关。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

 
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